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http://tdr.lib.ntu.edu.tw/jspui/handle/123456789/75295
標題: | 雨傘節神經毒的生化研究 Biochemical Studies Of β-Bungarotoxin |
作者: | Lin Wan-Zin 林婉真 |
出版年 : | 1981 |
學位: | 碩士 |
摘要: | 台灣雨傘節(Bungarus multicinctus)蛇毒之β-神經毒蛋白(β-Bungarotoxin)經由CM-Sephadex C-25,Sephadex G-50提取精製完成。 利用CD技術來探討各種媒體對β-雨傘節神經毒的影響。發現自然分子的CD光譜表現典型的α結構,在低溶性溶劑如1,2-ethane-diol中,其立體結構與水溶液相似,但在6.0 M guanidine hydrochloride中,其規則的立體結構(ordered structure)變成不規則的結構(unordered structure)。 β-雨傘節蛇毒由兩個蛋白質分子鍵(A和B)以雙硫鍵連接而成,分子量22,000左右。其A分子和磷酯酸水解?的初級結構相似,比較各種磷酯酸水解?與β-雨傘節蛇毒α結構的穩定性,再利用CNBr修飾法由A蛋白質鍵打掉8個胺基酸,並測定其α結構的穩定性。比較修飾過後的蛇毒與自然蛇毒的毒性,可以得知A和B蛋白質分子鍵間有交互作用。 The snake venom of Bungarus multicntus was chromatographied by CM-Sephadex C-25 into 13 fraction. Fraction X was then isolated and purified by G-50 column into 2 fractions. Peak 1 was identified to be β-Bungarotoxin. This protein containst two polypeptide chains (A chain molecular weight 13,500, B chain molecular weight 7,500). Using the CD technique to study the median effect on β-Bungarotoxin, we found that the native spectra has double minima-at 222 nm and 209 nm which is Characteristic of α-helical structure. Determination of helix-coil transition of PLA, β-Bungarotoxin and CNBY-β-Bungarotoxin indicated that there is interaction between A- and B- polypeptide Chain. |
URI: | http://tdr.lib.ntu.edu.tw/jspui/handle/123456789/75295 |
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