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| DC 欄位 | 值 | 語言 |
|---|---|---|
| dc.contributor.advisor | 陳佩燁 | |
| dc.contributor.author | Kuei-Ming Lin | en |
| dc.contributor.author | 藺奎銘 | zh_TW |
| dc.date.accessioned | 2021-06-15T11:50:17Z | - |
| dc.date.available | 2021-08-24 | |
| dc.date.copyright | 2016-08-24 | |
| dc.date.issued | 2016 | |
| dc.date.submitted | 2016-08-12 | |
| dc.identifier.citation | 1. Prusiner, S. B., Prions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1998, 95 (23), 13363-13383.
2. Griffith, J. S., Self-replication and scrapie. Nature 1967, 215 (105), 1043-1044. 3. Prusiner, S. B., Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science 1982, 216 (4542), 136-144. 4. Bolton, D. C.; McKinley, M. P.; Prusiner, S. B., Identification of a protein that purifies with the scrapie prion. Science 1982, 218 (4579), 1309-1311. 5. Oesch, B.; Westaway, D.; Walchli, M.; McKinley, M. P.; Kent, S. B.; Aebersold, R.; Barry, R. A.; Tempst, P.; Teplow, D. B.; Hood, L. E.; et al., A cellular gene encodes scrapie PrP 27-30 protein. Cell 1985, 40 (4), 735-746. 6. Will, R. G.; Ironside, J. W.; Zeidler, M.; Cousens, S. N.; Estibeiro, K.; Alperovitch, A.; Poser, S.; Pocchiari, M.; Hofman, A.; Smith, P. G., A new variant of Creutzfeldt-Jakob disease in the UK. Lancet 1996, 347 (9006), 921-925. 7. Andrews, N. J.; Farrington, C. P.; Ward, H. J.; Cousens, S. N.; Smith, P. G.; Molesworth, A. M.; Knight, R. S.; Ironside, J. W.; Will, R. 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Nature 1997, 389 (6650), 448-450. 13. Scott, M. R.; Will, R.; Ironside, J.; Nguyen, H.-O. B.; Tremblay, P.; DeArmond, S. J.; Prusiner, S. B., Compelling transgenetic evidence for transmission of bovine spongiform encephalopathy prions to humans. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999, 96 (26), 15137-15142. 14. McKinley, M. P.; Meyer, R. K.; Kenaga, L.; Rahbar, F.; Cotter, R.; Serban, A.; Prusiner, S. B., Scrapie prion rod formation in vitro requires both detergent extraction and limited proteolysis. J. Virol. 1991, 65 (3), 1340-1351. 15. Ermonval, M.; Mouillet-Richard, S.; Codogno, P.; Kellermann, O.; Botti, J., Evolving views in prion glycosylation: functional and pathological implications. Biochimie 2003, 85 (1-2), 33-45. 16. Stahl, N.; Borchelt, D. R.; Hsiao, K.; Prusiner, S. B., Scrapie prion protein contains a phosphatidylinositol glycolipid. Cell 1987, 51 (2), 229-240. 17. Kretzschmar, H. A.; Stowring, L. E.; Westaway, D.; Stubblebine, W. H.; Prusiner, S. B.; Dearmond, S. J., Molecular cloning of a human prion protein cDNA. DNA 1986, 5 (4), 315-324. 18. Collinge, J., Prion diseases of humans and animals: their causes and molecular basis. Annu. Rev. Neurosci. 2001, 24, 519-550. 19. Aguzzi, A.; Polymenidou, M., Mammalian prion biology: one century of evolving concepts. Cell 2004, 116 (2), 313-327. 20. Basler, K.; Oesch, B.; Scott, M.; Westaway, D.; Walchli, M.; Groth, D. F.; McKinley, M. P.; Prusiner, S. B.; Weissmann, C., Scrapie and cellular PrP isoforms are encoded by the same chromosomal gene. Cell 1986, 46 (3), 417-428. 21. Stahl, N.; Baldwin, M. A.; Teplow, D. B.; Hood, L.; Gibson, B. W.; Burlingame, A. L.; Prusiner, S. B., Structural studies of the scrapie prion protein using mass spectrometry and amino acid sequencing. Biochemistry 1993, 32 (8), 1991-2002. 22. Anfinsen, C. B., Principles that govern the folding of protein chains. Science 1973, 181 (4096), 223-230. 23. Pan, K.; Baldwin, M.; Nguyen, J.; Gasset, M.; Serban, A.; Groth, D.; Mehlhorn, I.; Huang, Z.; Fletterick, R.; Cohen, F.; Prusiner, S., Conversion of a-helices b-sheets features in the formation of the scrapie prion proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993, 90 (23), 10962-10966. 24. Riek, R.; Hornemann, S.; Wider, G.; Billeter, M.; Glockshuber, R.; Wuthrich, K., NMR structure of the mouse prion protein domain PrP(121-231). Nature 1996, 382 (6587), 180-182. 25. Riek, R.; Hornemann, S.; Wider, G.; Glockshuber, R.; Wuthrich, K., NMR characterization of the full-length recombinant murine prion protein, mPrP(23-231). FEBS. Lett. 1997, 413 (2), 282-288. 26. Donne, D. G.; Viles, J. H.; Groth, D.; Mehlhorn, I.; James, T. L.; Cohen, F. E.; Prusiner, S. B.; Wright, P. E.; Dyson, H. J., Structure of the recombinant full-length hamster prion protein PrP(29-231): The N terminus is highly flexible. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1997, 94 (25), 13452-13457. 27. Zahn, R.; Liu, A.; Lührs, T.; Riek, R.; von Schroetter, C.; López García, F.; Billeter, M.; Calzolai, L.; Wider, G.; Wüthrich, K., NMR solution structure of the human prion protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97 (1), 145-150. 28. Cobb, N. J.; Surewicz, W. K., Prion diseases and their biochemical mechanisms. Biochemistry 2009, 48 (12), 2574-2585. 29. Wille, H.; Michelitsch, M. D.; Guenebaut, V.; Supattapone, S.; Serban, A.; Cohen, F. E.; Agard, D. A.; Prusiner, S. B., Structural studies of the scrapie prion protein by electron crystallography. Proc Natl Acad Sci USA 2002, 99 (6), 3563-3568. 30. Carter, L.; Kim, S. J.; Schneidman-Duhovny, D.; Stohr, J.; Poncet-Montange, G.; Weiss, T. M.; Tsuruta, H.; Prusiner, S. B.; Sali, A., Prion Protein-Antibody Complexes Characterized by Chromatography-Coupled Small-Angle X-Ray Scattering. Biophys J. 2015, 109 (4), 793-805. 31. Benetti, F.; Legname, G., New insights into structural determinants of prion protein folding and stability. 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K.; Srivastava, A. K.; Srinivas, V.; Chary, K. V.; Rao, C. M., Copper alters aggregation behavior of prion protein and induces novel interactions between its N- and C-terminal regions. J.Bio.Chem. 2011, 286 (44), 38533-38545. 37. Cong, X.; Casiraghi, N.; Rossetti, G.; Mohanty, S.; Giachin, G.; Legname, G.; Carloni, P., Role of Prion Disease-Linked Mutations in the Intrinsically Disordered N-Terminal Domain of the Prion Protein. J. Chem. Theory Comput. 2013, 9 (11), 5158-5167. 38. Ali, V.; Prakash, K.; Kulkarni, S.; Ahmad, A.; Madhusudan, K. P.; Bhakuni, V., 8-anilino-1-naphthalene sulfonic acid (ANS) induces folding of acid unfolded cytochrome c to molten globule state as a result of electrostatic interactions. Biochemistry 1999, 38 (41), 13635-13642. 39. Watanabe, Y.; Hiraoka, W.; Igarashi, M.; Ito, K.; Shimoyama, Y.; Horiuchi, M.; Yamamori, T.; Yasui, H.; Kuwabara, M.; Inagaki, F.; Inanami, O., A novel copper(II) coordination at His186 in full-length murine prion protein. Biochem. Biophys. Res. Commun 2010, 394 (3), 522-528. | |
| dc.identifier.uri | http://tdr.lib.ntu.edu.tw/jspui/handle/123456789/49816 | - |
| dc.description.abstract | 腦海綿樣病變(Transmissible Spongiform Encephalopathies (TSE))亦稱為普立昂疾病，為一類具傳染性且致命的神經退化疾病，其主要發生原因主要為普立昂蛋白質之二級結構構型由α為主的結構轉變為β結構為主，並形成類澱粉纖維(amyloid)堆積造成腦部神經細胞死亡。然而，普立昂蛋白質之構型轉變確切的機制目前尚未被完全了解。目前普立昂蛋白結構之研究指出，N端區域之普立昂蛋白普遍認為不具有二級結構；C端區域則有三條α-helix以及兩條β-strand。目前已有研究指出，普立昂蛋白結構轉變機制，主要為普立昂蛋白在細胞膜上時，經由蛋白水解酶(protease)將N端區域水解後，剩餘之C端區域經由內吞作用之內噬體進出細胞內外，並由於內噬體內之pH值比細胞質之環境較低，造成C端區域之結構由α結構轉變為β結構，再經由內吞作用循環回到細胞膜上後，引起其他正常的普立昂蛋白結構轉變成異常的普立昂蛋白結構，便慢慢開始形成堆積(aggregation)。
在本實驗室先前之研究發現，將小鼠普立昂蛋白以胰蛋白酶進行水解反應後，第一個切位為胺基酸序列第105與106之間，因此本研究定義N端區域為胺基酸序列23-105；C端區域則是106-230。藉由利用分析式超高速離心以及圓二色光譜分析小鼠普立昂蛋白之物理特性，進而討論其結構變化。實驗結果發現，在pH4.2條件中，提高緩衝液中鹽類濃度，發現N端區域之構型開始改變，但是全長蛋白穩定度不變，因此推測N端區域與C端區域並無交互作用；而在pH5.2條件中，提高緩衝液之鹽類濃度後，發現全長小鼠普立昂蛋白之二級結構穩定性提高，因此推測可能為N端區域與C端區域產生交互作用使得其結構穩定性增加。 | zh_TW |
| dc.description.abstract | Transmissible Spongiform Encephalopathies (TSE), also known as prion diseases, are fatal and infectious neurodegenerative diseases. The conformational change of prion protein from α to β is considered to be the main cause of the disease. However, the structural conversion mechanism between cellular prion protein PrPC and its misfolded form PrPSc still remains unknown. It has been known that the N-terminal part of prion protein does not contain any secondary structure while the C-terminal part contains three a-helices and two b-strands. We recently found that, when full-length mouse recombinant prion protein was treated with trypsin, the first cutting site occurs between K105 and T106. It has been reported that PrPC can be partly degraded on membrane and the remained C-terminal part can enter into the cell through endocytosis, convert into b-sheet-rich structure in endosome, and then be exported out through exocytosis. Here we define the segment of 23-105 as the N-terminal part and the segment of 106-230 as the C-terminal part. We employ analytical ultracentrifugation (AUC) and circular dichroism spectroscopy (CD) to explore the structural properties of full-length prion protein and its C-terminal and N-terminal parts. We found out that at pH4.2 condition, increasing salt concentration lead to the comformational change of N-terminal domain. According to thermal stability results, the stability of full-length prion protein remain the same, we suppose that there is no interaction between N- and C-terminal domain. At pH5.2, the stability of full-length prion protein increased while salt concentration increase, we suppose that the N-terminal domain interact with the C-terminal domain. | en |
| dc.description.provenance | Made available in DSpace on 2021-06-15T11:50:17Z (GMT). No. of bitstreams: 1 ntu-105-R03b46019-1.pdf: 5629380 bytes, checksum: fea1432ce28c27779774e5b7a372c473 (MD5) Previous issue date: 2016 | en |
| dc.description.tableofcontents | 中文摘要 ii
Abstract iii 縮寫表 iv 第一章 緒論 1 1.1 普立昂疾病(Prion Disease) 1 1.2 普立昂蛋白之結構 5 1.3 研究動機 9 第二章 材料與方法 12 2.1 材料 12 2.1.1 去離子水 12 2.1.2 化學藥品 12 2.2 儀器 14 2.2.1 純化用管柱 14 2.2.2 大型儀器 15 2.2.3 載體 16 2.2.4 菌株 16 2.2.5 液態培養基 17 2.2.6 固態培養基 17 2.2.7 DNA膠體電泳 17 2.3 蛋白質表現及純化 18 2.3.1 小鼠普立昂蛋白C端區域(C-terminal of mouse prion protein(mPrP 106-230)質體製作 18 2.3.2 小鼠普立昂蛋白C端區域表現 21 2.3.3 小鼠普立昂蛋白C端區域純化 22 2.3.3.1 小鼠普立昂蛋白C端區域粗萃取 22 2.3.3.2 小鼠普立昂蛋白C端區域之快速液相層析-分子篩純化 23 2.3.3.3 小鼠普立昂蛋白C端區域之逆相-高效液相層析純化 23 2.3.4 小鼠普立昂蛋白N端區域(N-terminal of mouse prion protein (mPrP (23-105))表現 24 2.3.4.1 小鼠普立昂蛋白N端區域粗萃取 24 2.3.4.2 小鼠普立昂蛋白N端區域之快速液相層析-分子篩純化 25 2.3.4.3 小鼠普立昂蛋白N端區域之逆相-高效液相層析純化 25 2.3.5 全長小鼠普立昂蛋白(Full-length of mouse prion protein(mPrP (23-230))表現 26 2.3.5.1 全長小鼠普立昂蛋白粗萃取 26 2.3.5.2 全長小鼠普立昂蛋白金屬離子親合管柱層析 27 2.3.5.3 全長小鼠普立昂蛋白之逆相-高效液相層析純化 27 2.4 蛋白質電泳 28 2.5 儀器分析 30 2.5.1 圓二色光譜(circular dichroism)分析 30 2.5.2 分析式超高速離心(analytical ultracentrifugation) 31 2.5.3 螢光光譜儀 32 2.5.3.1 色氨酸螢光量測 32 2.5.3.2 ANS (8-Anilinonaphthalene-1-sulfonic acid)螢光量測 32 第三章 結果與討論(一) 33 3.1 小鼠普立昂蛋白C端區域之質體製作、蛋白質表現與純化 33 3.1.1 小鼠普立昂蛋白C端區域質體製作 33 3.1.2 小鼠普立昂蛋白C端區域質表現 34 3.1.3 小鼠普立昂蛋白C端區域之粗萃取 35 3.1.4 小鼠普立昂蛋白C端區域之純化 35 3.1.4.1 快速液相層析(FPLC)初步純化小鼠普立昂蛋白C端區域 35 3.1.4.2 逆相-高效液相層析儀(HPLC)純化小鼠普立昂蛋白C端區域 36 3.2 小鼠普立昂蛋白N端區域之表現與純化 38 3.2.1 小鼠普立昂蛋白N端區域質表現 38 3.2.2 小鼠普立昂蛋白N端區域之粗萃取 39 3.2.3 快速液相層析(FPLC)初步純化小鼠普立昂蛋白N端區域 39 3.2.4 逆相-高效液相層析儀(HPLC)純化小鼠普立昂蛋白N端區域 40 第四章 結果與討論(二) 42 4.1 pH 4.2之緩衝液對全長小鼠普立昂蛋白構型與二級結構穩定度之影響 42 4.1.1 全長(mPrP(23-230)，FL)與C端區域(mPrP(106-230)，C)小鼠普立昂蛋白在0.5 mM醋酸與去離子水條件下之構型與二級結構穩定度之比較 42 4.1.2 鹽類(氯化鈉，NaCl)對小鼠普立昂蛋白結構與二級結構穩定度之影響 50 4.1.3 銅離子化合物對小鼠普立昂蛋白結構與二級結構穩定度之影響 57 4.2 pH 5.2之緩衝液對全長小鼠普立昂蛋白構型與二級結構穩定度之影響 61 4.2.1 不同濃度之醋酸鈉對全長蛋白構型與二級結構穩定度之影響 62 第五章 結論與未來展望 68 參考文獻 71 圖表目錄 圖1.1 (A)英國境內與境外牲畜BSE案例數量比較圖；(B)英國與法國境內人類vCJD案例比較圖。 4 圖1.2 普立昂蛋白之結構示意圖 5 圖1.3 小鼠普立昂蛋白之溶液NMR結構示意圖 7 圖1.4 PrP27-30之parallel β-helices模型 8 圖1.5 小鼠普立昂蛋白經由胰蛋白酶水解後之蛋白質膠體電泳圖 9 圖1.6 普立昂蛋白在不同緩衝液條件中之小角度X光散射實驗。 10 圖1.7 普立昂蛋白結構轉變路徑示意圖 11 表2.1 C端區域DNA聚合酶連鎖反應器設定條件 18 表2.2 C端區域DNA膠體萃取流程表 19 表2.3 C端區域DNA純化步驟表 20 表2.4 C端區域DNA接合反應步驟表 20 表2.5 C端區域質體DNA抽取步驟表 21 圖3.1 小鼠普立昂蛋白C端區域之DNA電泳圖 34 圖3.2 小鼠普立昂蛋白C端區域colony PCR之DNA膠體電泳圖 34 圖3.3 小鼠普立昂蛋白C端區域之快速液相層析(FPLC)圖 36 圖3.4 小鼠普立昂蛋白C端區域經FPLC分子篩流出之peak 1 分劃之逆相-高效液相層析(HPLC)圖 37 圖3.5 小鼠普立昂蛋白C端區域經FPLC分子篩流出之peak 2 分劃之逆相-高效液相層析(HPLC)圖 37 圖3.6 小鼠普立昂蛋白C端區域MALDI-TOF質譜分析圖 38 圖3.7 小鼠普立昂蛋白N端區域之快速液相層析(FPLC)圖 39 圖3.8 小鼠普立昂蛋白N端區域之逆相-高效液相層析(HPLC)圖 40 圖3.9 小鼠普立昂蛋白N端區域MALDI-TOF質譜分析圖 41 圖4.1 全長蛋白以及C端區域溶解在0.5 mM醋酸以及去離子水緩衝液中之沉降係數 43 圖4.2 N端、C端及全長普立昂蛋白在0.5 mM醋酸條件中之沉降係數。 44 表4.1 全長蛋白以及C端區域溶解在0.5 mM醋酸以及去離子水緩衝液中之水合半徑(radius of hydration，Rh) 45 圖4.3 全長蛋白與C端區域分別溶於去離子水以及0.5 mM 醋酸中之色氨酸螢光光譜圖 46 圖4.4 全長及C端區域蛋白分別在去離子水以及0.5 mM醋酸緩衝液中之ANS螢光光譜圖 47 圖4.5 全長及C端區域蛋白分別在去離子水以及0.5 mM醋酸緩衝液中之圓二色光譜圖 48 圖4.6 全長及C端區域蛋白分別在去離子水以及0.5 mM醋酸緩衝液中之熱穩定性實驗結果 49 圖4.7 全長及C端區域蛋白分別在去離子水以及0.5 mM醋酸緩衝液中之構型示意圖 49 圖4.8 全長蛋白以及C端區域溶於在0.5 mM醋酸有/無5 mM氯化鈉以及去離子水有/無5 mM氯化鈉緩衝液中之沉降係數 51 表4.2 全長蛋白以及C端區域溶於在0.5 mM醋酸有/無5 mM氯化鈉以及去離子水有/無5 mM氯化鈉緩衝液中之水合半徑 52 圖4.9 全長蛋白以及C端區域溶於在0.5 mM醋酸有/無5 mM氯化鈉以及去離子水有/無5 mM氯化鈉緩衝液中之色氨酸螢光光譜圖 53 圖4.10 全長蛋白以及C端區域溶於在0.5 mM醋酸有/無5 mM氯化鈉以及去離子水有/無5 mM氯化鈉緩衝液中之ANS螢光光譜圖 54 圖4.11 全長蛋白以及C端區域溶於在0.5 mM醋酸有/無5 mM氯化鈉以及去離子水有/無5 mM氯化鈉緩衝液中之圓二色光譜圖 55 圖4.12 全長蛋白以及C端區域溶於在0.5 mM醋酸有/無5 mM氯化鈉以及去離子水有/無5 mM氯化鈉緩衝液之熱穩定性實驗結果 56 圖4.13 全長蛋白以及C端區域溶於在0.5 mM醋酸有/無5 mM氯化鈉以及去離子水有/無5 mM氯化鈉緩衝液中之構型示意圖 56 圖4.14 全長蛋白分別溶於1 mM 氯化銅以及硫酸銅緩衝液中之沉降係數。 57 表4.3 全長蛋白分別溶於1 mM 氯化銅以及硫酸銅緩衝液中之水合半徑 58 圖4.15 全長蛋白分別溶於1 mM 氯化銅以及硫酸銅緩衝液中之色氨酸螢光光譜圖 58 圖4.16 全長蛋白分別溶於1 mM 氯化銅以及硫酸銅緩衝液中之ANS螢光光譜圖 59 圖4.17 全長蛋白分別溶於1 mM 氯化銅以及硫酸銅緩衝液中之圓二色光譜圖 60 圖4.18 全長蛋白溶於去離子水+1 mM 硫酸銅/ 氯化銅之熱穩定性實驗結果圖 61 圖4.19 全長蛋白分別溶於1 mM 氯化銅以及硫酸銅緩衝液中之構型示意圖 61 圖4.20 全長蛋白分別溶於0.5 mM、5 mM、20 mM濃度之醋酸鈉條件中之沉降係數。 62 表4.4 全長蛋白分別溶於0.5 mM、5 mM、20 mM濃度之醋酸鈉條件中之水合 63 圖4.21 全長蛋白分別溶於0.5 mM、5 mM、20 mM濃度之醋酸鈉條件中之色氨酸螢光光譜圖 64 圖4.22 全長蛋白分別溶於0.5 mM、5 mM、20 mM濃度之醋酸鈉條件中之ANS螢光光譜圖 64 圖4.23 全長蛋白分別溶於0.5 mM、5 mM、20 mM濃度之醋酸鈉條件中之圓二色光譜圖 65 圖4.24 全長蛋白分別溶於0.5 mM、5 mM、20 mM濃度之醋酸鈉條件中之熱穩定性實驗結果圖 66 圖4.25 全長蛋白分別溶於0.5 mM、5 mM、20 mM濃度之醋酸鈉條件中之構型示意圖 66 表5.1 全長及C端區域在不同緩衝液條件中之沉降係數、水合半徑及Tm值數據整理表 70 | |
| dc.language.iso | zh-TW | |
| dc.subject | 普立昂蛋白 | zh_TW |
| dc.subject | 熱穩定性實驗 | zh_TW |
| dc.subject | 小角度散射 | zh_TW |
| dc.subject | 螢光光譜 | zh_TW |
| dc.subject | 圓二色光譜 | zh_TW |
| dc.subject | 分析式超高速離心 | zh_TW |
| dc.subject | fluorescence spectrometer | en |
| dc.subject | circular dichroism (CD) | en |
| dc.subject | analytical ultracentrifugation (AUC) | en |
| dc.subject | small angle x-ray scattering (SAXS) | en |
| dc.subject | thermal stability | en |
| dc.subject | prion protein | en |
| dc.title | 小鼠普立昂蛋白在不同狀態下之結構探討 | zh_TW |
| dc.title | Structural Characterization of Mouse Prion Protein in Different Conditions | en |
| dc.type | Thesis | |
| dc.date.schoolyear | 104-2 | |
| dc.description.degree | 碩士 | |
| dc.contributor.oralexamcommittee | 郭敏豪,徐尚德,張文章 | |
| dc.subject.keyword | 普立昂蛋白,熱穩定性實驗,小角度散射,分析式超高速離心,圓二色光譜,螢光光譜, | zh_TW |
| dc.subject.keyword | prion protein,thermal stability,small angle x-ray scattering (SAXS),analytical ultracentrifugation (AUC),circular dichroism (CD),fluorescence spectrometer, | en |
| dc.relation.page | 74 | |
| dc.identifier.doi | 10.6342/NTU201602387 | |
| dc.rights.note | 有償授權 | |
| dc.date.accepted | 2016-08-12 | |
| dc.contributor.author-college | 生命科學院 | zh_TW |
| dc.contributor.author-dept | 生化科學研究所 | zh_TW |
| 顯示於系所單位： | 生化科學研究所 | |
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